W podjednostce γ znajdują się trzy miejsca wiążące guaninę. To głównie ona jest odpowiedzialna za wiązanie z GTP / GDP. Zawiera też szczelinę wiążącą tRNA, co wynika z danych krystalograficznych. Motyw kłykcia cynkowego (ang. zinc knuckle) może związać jeden jon Zn2+.
Regulacja thumb|300px|Regulacja translacji przez fosforylację seryny 51 w podjednostce α białka eIF2. Aktywność eIF2 jest regulowana przez fosforylację oraz przez wymianę nukleotydu guaninowego GDP na GTP.
Podjednostka α jest fosforylowana w pozycji seryny 51 przez różne kinazy serynowe, które uaktywniają się w sytuacjach stresu komórkowego spowodowanego obecnością niezwiniętych lub źle zwiniętych białek, czyli na przykład w przypadku niedostatku aminokwasów (kinaza GCN2), stresu siateczki śródplazmatycznej (PERK), obecności dsRNA (PKR) lub braku hemu (HR). Ufosforylowane eIF2 wykazuje zwiększone powinowactwo do czynnika eIF2B, który wymienia GDP na GTP. Ale eIF2B wymienia GDP na GTP tylko w nieufosforylowanym czynniku eIF2. Wobec tego ufosforylowany eIF2 działa jak inhibitor własnego czynnika wymiany nukleotydów eIF2B. Ponieważ stężenie eIF2B w komórce jest dużo niższe niż stężenie eIF2, to nawet niewielka ilość ufosforylowanego eIF2 może dezaktywować wszystkie cząsteczki eIF2B.