Wskutek tego przy braku eIF2B cząsteczki eIF2 pozostają nieaktywne, bo wciąż są związane z GDP, które nie może zostać wymienione na GTP. W rezultacie translacja zostaje zatrzymana z powodu braku dostępnych kompleksów eIF2-GTP-tRNAiMet.
Choroby związanie z niewłaściwym funkcjonowaniem eIF2 Białko eIF2 jest niezbędne w procesie inicjacji translacji zależnej od kapu, defekty eIF2 są zatem letalne. eIF2 jest białkiem wysoce konserwowanym ewolucyjnie; jego cząsteczki są podobne, nawet jeśli pochodzą z odległych ewolucyjnie gatunków. Z tego wynika, że mutacje eIF2 mają duży wpływ na przeżywalność komórek.
Nie znamy więc chorób wywołanych bezpośrednio przez mutacje eIF2. Istnieje jednak wiele schorzeń związanych z niewłaściwą regulacją aktywności eIF2 przez kinazy, np.: Zwiększoną koncentrację aktywnej kinazy PKR i nieaktywnej (ufosforylowanej) formy eIF2 wykryto u pacjentów cierpiących na choroby neurodegeneracyjne, np. chorobę Alzheimera, Parkinsona i Huntingtona. Mutacje wszystkich pięciu podjednostek eIF2B (EIF2B1, EIF2B2, EIF2B3, EIF2B4 i EIF2B5) mogą być związane z leukoencefalopatią – chorobą, która wywołuje zanik