Składa się z trzech podjednostek – α, Β i γ – o silnie konserwowanych sekwencjach (sekwencja aminokwasów identyczna w kilkudziesięciu procentach (od 47% do 72%) dla każdej podjednostki eIF2 z Homo sapiens i Saccharomyces cerevisiae). +Tabela 1: Podjednostki eIF2Podjednostkaαβγ Masa cząsteczkowa [kDa] 36 38 52 Podobieństwo Rodzina białek eIF2 Rodzina czynników elongacji wiążących GTP Rodzina białek eIF2β / eIF5 Interakcje Wiąże się z eIF5, eIF2B i RNA Wiąże się z GTP i z RNA Podjednostka α zawiera serynę w pozycji 51, która jest fosforylowana, oraz domenę S1, która prawdopodobnie wiąże RNA. Podjednostka α jest uważana za podjednostkę regulatorową trimeru.

Podjednostka β może być fosforylowana w kilku różnych miejscach (aminokwasy 2, 13, 67 i 218). W jej domenie N-końcowej znajdują się trzy fragmenty polilizyny ważne dla oddziaływań eIF2 z eIF2B. Sekwencja podjednostki β zawiera też motyw palca cynkowego, który uczestniczy zarówno w tworzeniu kompleksu potrójnego, jak i w formowaniu kompleksu preinicjacyjnego 43S. Wykryto też dwie sekwencje wiążące guaninę. Ich związek z regulacją aktywności eIF2 nie jest udowodniony. Podjednostka β prawdopodobnie oddziałuje zarówno z tRNA, jak i z mRNA.