przyłącza się do tego obszaru.
W dużych stężeniach w komórce, cząsteczki białka pVHL mogą asocjować ze sobą za pośrednictwem reszt aminokwasowych 96-122, ale nie udowodniono żeby cząsteczki pVHL wiązały się ze sobą w fizjologicznych stężeniach.
Nakreślony dotąd zakres funkcji białka pVHL w komórce obejmuje: działa w kompleksie z elonginą C, elonginą B i kulliną (CUL2) posiadającym aktywność ligazy E3 ubikwityny, jako białko rozpoznające substrat biorze udział w procesie ubikwitynacji białka HIF1-α, co powoduje degradację białka HIF1-α w proteasomie i zahamowanie transkrypcji genów indukowanych hipoksją, którą aktywuje HIF1-α; hamowanie transkrypcji niektórych czynników wzrostu (np. VEGF) za pośrednictwem Sp1; modyfikowanie procesów sygnalizacji wewnątrzkomórkowej poprzez hamowanie szlaków atypowych kinaz białkowych PKC-δ, PKC-ζ i PKC-λ, również na drodze ubikwitynacji; przez wiązanie z fibronektyną pVHL może mieć wpływ na tworzenie macierzy pozakomórkowej; wiążąc się z tubuliną mikrotubuli hamuje ich depolimeryzację; ta funkcja pVHL jest niezależna od aktywności ligazy ubikwityny E3 kompleksu VBC, ponieważ zmutowane białko pVHL nie posiadające miejsca wiążącego elonginę C zachowuje zdolność stabilizacji mikrotubuli; w niewyjaśniony dotąd sposób kontroluje cykl komórkowy;