zaznaczono niektóre spośród „gorących miejsc” mutacji (76 Phe, 78 Asn, 86 Pro, 98 Tyr, 161 Arg, 162 Cys, 167 Arg, 169 Tyr, 178 Leu)|mały|prawo Model wstążkowy białka pVHL, z zaznaczonymi obszarami najbardziej (czerwony) i najmniej hydrofobowymi (niebieski)|mały|prawo Model wstążkowy białka pVHL, zaznaczono typy konformacji łańcucha polipeptydowego różnymi kolorami; helisa – czerwony, zwój – szary; zakręt – zielonkawy; pasmo – niebieski|mały|prawo Białko pVHL działa w komórce w kompleksie, w którego skład wchodzą liczne białka przyłączające się do pVHL pośrednio lub bezpośrednio. Jak dotąd stwierdzono, że do tej grupy białek należą: elongina C, a poprzez elonginę C elongina B, CUL2 i Rbx1 (nazywane także ROC1 albo Hrt1); w skład kompleksu wchodzi też acetylotransferaza SSAT2; HIF-1; fibronektyna; tubulina tworząca mikrotubule; czynnik transkrypcyjny Sp1; kinazy białkowe C (izotypy PKC-δ, PKC-ζ i PKC-λ); białka z rodziny enzymów deubikwitynujących, VDU1 i VDU2 (VHL-interacting deubiquitinating enzyme-1/2); białko P53; hiperfosforylowana forma białka Rpb1, podjednostki polimerazy RNA II; imidopeptydaza, przyłączająca się do N-końca białka w obrębie reszt aminokwasowych 1-57; białko wiążące Tat 1 (Tat binding protein 1) wirusa HIV przyłącza się do obszaru 1-187 pVHL; filamina (białko wiążące aktynę, ABP) również