Jego kluczowymi aminokwasami są Asp-25 i Asp-25', a w ich bezpośrednim sąsiedztwie znajduje się molekuła wody, która bierze udział w reakcji katalitycznej: mały|centruj|500px|Proponowany mechanizm reakcji katalitycznej proteazy aspartylowej mały|303x303px|Klapy (aminokwasy 33-63 i 33'-63') – magenta, pętle 80' (aminokwasy 78-85 i 78'-85') – cyjan. PDB ID: 1GNO W strukturze proteazy HIV-1 wyróżniane bywają dwa regiony: klapa (ang. flap), którą stanowią aminokwasy 33-62 i pętla 80' (ang. 80's loop) składająca się z aminokwasów 78-85. Obszary te są ważne ze względu na udział w wiązaniu substratu. Klapy regulują również dostęp do miejsca aktywnego. Poliproteina może się do niego dostać tylko, gdy klapy są otwarte. Kiedy jej odpowiednia część znajdzie się w miejscu aktywnym, zamykające się klapy umożliwiają rozcięcie wiązania.
Inhibitory proteazy HIV-1 Skuteczna inhibicja proteazy HIV-1 powoduje przerwanie cyklu replikacyjnego wirusa i jego unieszkodliwienie. Powstające cząsteczki wirusów przestają być zakaźne, co hamuje rozwój AIDS. W 2009 roku w Europie i USA do obrotu dopuszczonych było 10 leków opartych na tym mechanizmie (saquinavir, ritonavir, indinavir, nelfinavir, amprenavir, lopinavir, atazanavir, fosamprenavir, tipranavir i darunavir).