2-Cys Prx dzielą się ponadto na typowe i atypowe.
2-Cys Prx Podrodzina typowych 2-Cys Prx u ssaków składa się z 3 grup: Prx I (u ludzi PAG/NKEFA), Prx II (TSA/NKEFB) i Prx III (MER5). Funkcjonują w komórce jako obligatoryjne homodimery z dwoma miejscami katalitycznymi. W czasie drugiego etapu reakcji katalitycznej, wcześniej powstały kwas sulfonowy na cysteinie peroksydacyjnej łączy się z cysteiną rozwiązującą drugiej podjednostki. Ta reakcja kondensacji skutkuje powstaniem stabilnego międzypodjednostkowego wiązania disiarczkowego, które następnie ulega redukcji przez jedną z komórkowo-specyficznych oksydorekduktaz disiarczkowych (np. tioredoksynę).
Atypowe 2-Cys Prx pełnią swoje funkcje katalityczne jako monomery. Reakcja katalityczna przebiega z udziałem cysteiny peroksydacyjnej oraz innej cysteiny znajdującej się w obrębie tego samego polipeptydu, tworząc wewnątrzcząsteczkowe wiązanie disiarczkowe. Cysteiny rozwiązujące typowych i atypowych peroksyredoksyn, mimo że nie są ze sobą związane ewolucyjnie, pełnią tę samą funkcję. Regeneracja enzymu po wytworzeniu wiązania disiarczkowego zachodzi z udziałem tioredoksyn.