Ponadto wydaje się, że nadtlenek wodoru może także pełnić funkcje wewnątrzkomórkowego przekaźnika sygnałów, dlatego też jego skuteczna eliminacja ma kluczowe znaczenie dla sprawnego funkcjonowania jako mediator sygnału.
Peroksyredoksyny są białkami powszechnie występującymi oraz są produkowane w dużych ilościach. Znajdują się wśród 10 białek o najwyższej produkcji u E. coli.
Jako pierwszy przedstawiciel rodziny odkryta została peroksyredoksyna u drożdży o masie 25 kDa, która zapewnia komórkom ochronę przeciwko stresowi oksydacyjnemu. Wszystkie peroksyredoksyny zawierają na N-końcu białka konserwatywną resztę cysteiny (cysteina peroksydacyjna, około 50. reszta aminokwasowa), która jest pierwszym miejscem wiązania H2O2, oraz cysteinę na C-końcu białka (cysteina rozwiązująca, około 170. reszta aminokwasowa), która bierze udział w następnym etapie reakcji. Obie reszty cysteiny są niezbędne do zachowania funkcji katalitycznych enzymu. Scharakteryzowanych jednak zostało kilka peroksyredoksyn, które nie zawierają drugiej z konserwatywnych cystein i ich istnienie skłoniło badaczy do stworzenia podziału tych enzymów na dwie grupy, 2-Cys Prx (zawierające obie Cys) i 1-Cys Prx (z jedną Cys).