Problem oczyszczania enzymu został poruszony w jednej publikacji, według której możliwe jest wyodrębnienie stabilnej termicznie monooksygenazy z określonego szczepu bakterii Escherichia coli. Enzym ten przekształca mieszaninę racemiczną 2-fenylocykloheksanonu w prawoskrętny lakton z 50% wydajnością oraz 94% nadmiarem enancjomerycznym. Reakcja zachodzi w dwufazowym układzie wody i heksanu. W każdym cyklu katalitycznym regenerowana jest NADPH za pomocą drugiego enzymu - dehydrogenazy, kosztem izopropanolu - stosowanego jako nieodnawialny kosubstrat. Z racji, że rozpuszczalność substratów i produktów w fazie wodnej jest niewielka, nie zachodzi inhibicja. Liczba obrotów dla tej reakcji jest dużo większa niż w przypadku klasycznej katalizy asymetrycznej.
center|400px|Biokatalitycze utlenianie Baeyera-Viligera
Warianty Wariantem przegrupowania Baeyera-Villigera jest utlenianie acylofosfonianów do fosforanów acylowych za pomocą nadtlenku wodoru: 320px|Utlenianie Baeyera–Villigera fosfonianów Dla związków P-chiralnych reakcja ta przebiega stereospecyficznie z retencją konfiguracji: 500px|Stereospecyficzne utlenianie Baeyera–Villigera fosfonianów
Zobacz też reakcja Dakina
Przypisy
Baeyera-Villigera Kategoria:Reakcje organiczne redoks