Аміла́зи (від — крохмаль), ферменти класу гідролаз, що каталізують гідроліз крохмалю, глікогену та інших споріднених оліго- і полісахаридів, головним чином по 1,4-α-глікозидному зв'язку(див., наприклад, схему в статті О-глікозід-гидролази).
Класифікація α-амілаза (молекулярна маса 50 тис. кілодальтон) бере участь в гідролізі цукрів, що містять підряд три або більше залишків глюкози. Розщеплювання зв'язків може відбуватися між будь-якими залишками глюкози, причому залишки моносахаридів в місці розриву мають конфігурацію α-Α-аномерів. α-Амілаза перетворює амілозу крохмалю на глюкозу і мальтозу. Амілопектин, що знаходиться в крохмалі, містить в молекулі 1,6-ot-зв'язки, повністю не гідролізуєтся — залишається розгалужений полісахарид, т. з. «залишковий декстрин». α-амілаза має слабокислі властивості. Іони Са2+ і Cl− активують її. Присутній у всіх тканинах тварин і рослин, а також в мікроорганізмах. За каталітичною активністю ферменти з різних джерел значно відрізняються один від одного. α-амілаза слини, підшлункової залози і слизової кишечника беруть участь в травленні їжі, α-амілаза печінки розщеплює глікоген.
β-амілаза (молекулярна маса 50—200 тисяч кілодальтон) послідовно відщеплює залишки β-мальтози від невідновлювального кінця ланцюга полісахаридів. Під дією β-амілази з амілози утворюється мальтоза, а з амілопектину також «залишковий декстрин». Міститься β-амілаза у солоді.
γ-амілаза (екзо-1,4-а-глюкозидаза; молекулярна маса 50-100 кілодальтон) послідовно відщеплює кінцеві залишки α-D-глюкози від невідновлювальних кінців ланцюгів полісахаридів з утворенням β-D-глюкози. Здатна також розчіпляти 1,6-α-зв'язок, якщо наступні за нею моносахариди з'єднані в положеннях 1 і 4. Міститься у плісеневих грибах.
Визначення активності амілази використовують в діагностичних цілях, зокрема для ідентифікації глікогенезу. Амілази (в тому числі іммобілізовані) застосовують в промисловості: α-амілази — для «оцукровування» крохмалю при виробництві глюкози.
Поширення У рослин амілаза сприяє перетворенню запасного крохмалю в розчинні цукри.
У тварин амілаза, якої найбільше виявлено в соку підшлункової залози та слині, в основному активує розщеплення крохмалю при травленні.
У ссавців, зокрема в людини, наявна альфа-амілаза. У людини амілаза слини кодується генами AMY1A, AMY1B, AMY1C, а підшлункова амілаза — генами AMY2A та AMY2B.
Застосування При приготуванні дріжджового тіста дріжджі розкладають крохмаль з допомогою амілази до ди- і трисахаридів, які потім використовуються у життєвій діяльності, утворюючи в результаті спирт, вуглекислий газ (CO2) й інші метаболіти, що надають хлібу специфічний смак та «піднімають» тісто. Проте це довготривалий процес, тому в сучасних технологіях амілаза використовується як одне з важливих складових спеціальної добавки, яка прискорює процес бродіння. Бактеріальна амілаза використовується в пральних порошках для розкладення крохмалю, що присутній у білизні.
У харчовій промисловості зареєстрована як харчова добавка E1100.
Примітки
Література
Mac Aihster R V, «Advances in Enzyme Regulation», (1964, v 3, p 15—16, The enzymes, 3 ed, ν 5, N Y-L, 1971, ρ 115—89, Mechanisms of sacharide rolymerization and depolymerization, NY [a o], 1980, p 73—100, 209—14.
Посилання АМІЛАЗИ Фармацевтична енциклопедія Alpha-amylase Amylase, Beta