thumb|Malli ihmisen difosfomevalonaattidekarboksylaasin rakenteesta Difosfomevalonaattidekarboksylaasi on lyaaseihin kuuluva entsyymi, joka katalysoi isopentenyylipyrofosfaatin muodostumista mevalonaatti-5-pyrofosfaatista. Toisena tuotteena reaktiossa muodostuu hiilidioksidia. Entsyymiä esiintyy niin aitotumaisissa kuin esitumaisissakin eliöissä, ja se on osa mevalonaattireittiä. Difosfomevalonaattidekarboksylaasin EC-numero on EC 4.1.1.33.
Rakenne ja toiminta Difosfomevalonaattidekarboksylaasi on rakenteeltaan kahdesta samanlaisesta alayksiköstä muodostuva dimeeri. Entsyymin molekyylimassa on eliöstä riippuen 80–100 kDa. Entsyymi vaatii toimiakseen ATP:n ja magnesiumin muodostaman kompleksin, mutta eräissä eliöissä koboltti tai mangaani voivat korvata magnesiumionin. Eräissä eliöissä muut nukleosiditrifosfaatit voivat korvata ATP:n. Difosfomevalonaattidekarboksylaasin inhibiittoreita ovat esimerkiksi 6-fluorimevalonihappo ja entsyymin katalysoiman reaktion siirtymätilaa muistuttavat N-metyyli-N-karboksimetyyli-2-pyrofosfoetanoliamiini ja difosfoglykolyyliproliini.
Substraattien sitoutumisessa ja katalyyttisessä aktiivisuudessä tärkeässä roolissa olevat aminohapot ovat seriini, asparagiinihappo ja arginiini. Difosfomevalonaattidekarboksylaasin katalysoiman reaktion mekanismin ensimmäisessä vaiheessa ATP luovuttaa mevalonaatti-5-pyrofosfaatin hydroksyyliryhmän fostaattiryhmän, jolloin muodostuu fosfaattiesteri ja ADP:tä. Fosfaattiesterin fosfaattiryhmä on suhteellisen hyvä lähtevä ryhmä, ja sen eliminoituessa muodostuu välivaiheena karbokationi. Tästä karbokationista eliminoituu vielä hiilidioksidi, jolloin muodostuu kaksoissidos ja lopputuotokseksi isopentenyylipyrofosfaattia. 475px
Lähteet
Luokka:Lyaasit