thumb|center|Mechanizm inhibicji serpin obejmuje znaczną zmianę konfomacyjną, przejście formy S w R. Serpina (biała) wiąże się z proteazą (szarą) eksponującą pętlę z centrum aktywnym (niebieską). Kiedy pętla zostanie odłączona przez proteazę, szybko dostaje się w obręb A-kartki (jasnoniebieskiej), deformując proteazę i hamując jej działanie (PDB 1K9O, 1EZX). thumb|center|Proteazy serynowe i cysteinowe katalizują rozpad wiązania peptydowego w procesie dwuetapowym. Najpierw substrat (niebieski) podlega atakowi nukleofilowemu w wykonaniu reszty cysteiny bądź seryny należącej do triady katalitycznej (czerwonej), w wyniku czego tworzy się przejściowy kompleks (acyl-enzyme intermediate). W przypadku normalnych substratów ulega on hydrolizie. Jednak gdy atakowane jest centrum aktywne serpiny (na pętli RLC), zachodzi zmiana konformacji (niebieska strzałka) wyciągająca triadę katalityczną ze swego miejsca, uniemożliwiając jej dokończenie katalizy (na podstawie PDB 1K9O 1EZX).
Aktywacja allosteryczna thumb|Niektóre serpiny są aktywowane przez