Jako przykład enzymów działających na zasadzie katalizy kwasowo-zasadowej wymienić można proteazy asparaginianowe. Jest to grupa enzymów, do której zalicza się pepsynę, katepsyny lizosomów oraz proteazę HIV.
thumb|left|800px|Mechanizm działania proteazy HIV-1. Reakcja rozpoczyna się od przyłączenia kationu wodoru z wody do reszty asparaginianowej po stronie prawej z wytworzeniem nukleofilu OH- atakującego następnie węgiel tworzący wiązanie C=0. Tworzy się produkt pośredni z węglem w hybrydyzacji sp3, widoczny na górze po prawej. Uprotonowanie go przez jedną z reszt aspartylowych enzymu powoduje jego rozpad z wytworzeniem produktów reakcji, widocznych na dole po prawej
Mechanizm działania, wspólny dla wymienionych proteaz, jest następujący. Rolę kwasu i zasady pełnią dwie zachowawcze reszty asparginianu. Ich otoczenie chemiczne wpływa nań w taki sposób, że tylko jedna z nich ulega jonizacji ale nie obie naraz. Wpierw jedna z nich, pełniąc na tym etapie rolę zasady, czyli akceptora protonu, pobiera go z cząsteczki wody, tworząc anion hydroksylowy OH-, posiadający właściwości nukleofilowe. Innym nukleofilem odgrywającym podobną rolę może być tiol. Nukleofil atakuje elektrofil w postaci atomu węgla karbonylowego biorącego udział w tworzeniu wiązania peptydowego, którego hydroliza stanowi reakcję katalizowaną przez enzym.