Izoenzymy konwencjonalne - zależne od Ca2+ i fosfolipidów oraz aktywowane przez DAG lub estry forbolu PKC-α PKC-β1 PKC-β2 PKC-γ nowe - niezależne od Ca2+, wymagają do aktywacji DAG lub estrów forbolu w obecności fosfolipidów PKC-δ PKC-δ1 PKC-δ2 PKC-δ3 PKC-ε PKC-η PKC-θ atypowe (nietypowe) – niezależne od Ca2+, nie wiążą DAG i estrów forbolu, wymagają tylko fosfolipidów PKC-ι PKC-ζ PK-N1 PK-N2 PK-N3
Struktura Struktura wszystkich PKC składa się z domeny regulacyjnej i domeny katalitycznej, utrzymywanych razem przez region zawiasowy. Domena katalityczna jest silnie konserwatywna w różnych izoformach PKC, a także, w mniejszym stopniu w stosunku do domeny katalitycznej innych kinaz serynowo-treoninowych. Różne wymagania izoform PKC odnośnie do przekaźnika drugiego rzędu wynikają z różnic w budowie domeny regulacyjnej. Sieć krystaliczna domeny katalitycznej PKC nie została ustalona, z wyjątkiem PKC theta i jota. W związku z podobieństwem do innych kinaz, których sieć krystaliczna została ustalona, strukturę domeny katalitycznej PKC można z dużym prawdopodobieństwem przewidzieć.