Członkowie nadrodziny GHMP charakteryzują się wysokim podobieństwem struktury trójwymiarowej przy jednoczesnym podobieństwie sekwencji aminokwasowej jedynie w zakresie 10–20%. Enzymy te zawierają trzy wysoko konserwatywne motywy (I, II i III), z których drugi jest zaangażowany w wiązanie nukleotydów i zawiera sekwencję Pro-XXX-Gly-Leu-X-Ser-Ser-Ala
Specyficzność substratowa enzymu Galaktokinazy wyizolowane z różnych organizmów wykazują dużą różnorodność w zakresie specyficzności substratowej. Galaktokinaza E. coli może fosforylować 2-deoksy-D-galaktozę, 2-amino-2-deoksy-D-galaktozę, 3-deoksy-D-galaktozę i D-fukozę. Enzym nie toleruje modyfikacji w pozycji C-4, ale zmiany w pozycji C-2 D-galaktozy nie wpływają na jego funkcjonowanie. Zarówno ludzka, jak i szczurza galaktokinaza są zdolne do skutecznej fosforylacji 2-deoksy-D-galaktozy. Natomiast galaktokinaza wyizolowana z S. cerevisiae jest wysoce specyficzna dla D-galaktozy i nie potrafi fosforylować glukozy, mannozy, arabinozy, fukozy, laktozy, galaktitolu czy 2-deoksy-D-galaktozy. Ponadto stwierdzono międzygatunkowe różnice we właściwościach kinetycznych enzymu.