Późniejsze wyniki innych badań wskazywały na to, że podobne efekty można osiągnąć u 15% pacjentów ze szpiczakiem mnogim leczonym bortezomibem.
Mechanizm działania Funkcjonowanie szlaku ubikwityna-proteasom 26S Za sprawną degradację białek komórkowych odpowiada szlak ubikwityna–proteasomy. Reguluje on istotne procesy w komórce, między innymi transdukcję sygnałów, regulację transkrypcji, odpowiedź na stres, a także kontrolę czynności receptorów. Szlak ten pełni również kontrolę nad aktywacją czynnika transkrypcyjnego NF-κB, degradując inhibitor tego białka – I-κB. Proteasom 26S jest białkiem o masie 1500–2000 kD, składającym się z kompleksu katalitycznego 20S (o masie około 700 kD) i kompleksu pełniącego rolę regulatorową – 19S. Biorąc pod uwagę budowę przestrzenną, proteasom składa się z dwóch zewnętrznych i dwóch wewnętrznych pierścieni, które razem tworzą strukturę cylindryczną mającą trzy przedziały. Obydwa pierścienie zewnętrzne mają po siedem podjednostek α każdy (α1-α7), a pierścienie wewnętrzne – siedem podjednostek β każdy (β1-β7). Kompleks katalityczny ma aktywność: chymotrypsyno-, trypsyno- i kaspazopodobną;