Każdy łańcuch ma siedem transmembranowych alfa helis i zawiera jedną cząsteczkę retinalu.
Trzeciorzędowa struktura bakteriorodopsyny przypomina rodopsynę kręgowców, barwnik odpowiedzialny za reakcję na światło, obecny w siatkówce oka. Pomimo podobnej funkcji obu barwników, sekwencje aminokwasów łańcuchów białkowych znacznie się różnią. Zarówno rodopsyna, jak i bakteriorodopsyna należą do rodziny receptorów białkowych 7TM, jednak rodopsyna należy do receptorów sprzężonych z białkiem G, bakteriorodopsyna zaś nie. Struktura bakteriorodopsyny została poznana dzięki rentgenografii strukturalnej i opisana w po raz pierwszy w 1990 roku.
Bakteriorodopsyna ma barwę fioletową, a maksimum absorpcji przypada na długości fal odpowiadające barwie zielonej (długość fali 500-650 nm, z maksimum absorpcji w 568 nm).