His F8 określana jest mianem histydyny proksymalnej, a His E7 - dystalnej.
Rodzaje mioglobiny: oksymioglobina – mioglobina utlenowana, magazynująca tlen; karboksymioglobina – mioglobina związana z tlenkiem węgla(II). W warunkach fizjologicznych stanowi ok. 1% mioglobiny. Wędzonemu mięsu nadaje charakterystyczny, jasnoczerwony kolor. apomioglobina (apoMb) – mioglobina pozbawiona hemu; metmioglobina – mioglobina z utlenionym atomem żelaza.
Funkcja Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Podczas nadmiernego wysiłku, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada w mięśniach do bardzo niskiej wartości 5 mm Hg, mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O2 i pozwala mitochondriom na syntezę ATP na drodze fosforylacji oksydacyjnej.
Kluczową rolę w wiązaniu tlenu przez mioglobinę pełni hem wraz ze związanym koordynacyjnie jonem żelaza(II), oraz histydyna proksymalna i dystalna. Fe2+ wiąże się piątym wiązaniem koordynacyjnym z pierścieniem imidazolowym histydyny proksymalnej.