coli.
Historia odkrycia Po odkryciu penicyliny nie było jasne, jaki jest dokładny mechanizm działania tego leku. Jedno z doświadczeń mające ustalić cel działania antybiotyku, polegało na oznakowaniu penicyliny, a następnie rozdziale uzyskanych związków drogą elektroforezy. Otrzymano dwa paski, świadczące o dwóch różnych białkach z którymi związała się penicylina. Zostały one nazwane białkami wiążącymi penicylinę (PBP1 i PBP2).
Kolejny etap polegał na uzyskaniu mutantów, produkujących ogromne ilości PBP. Ułatwiło to ustalenie ich funkcji oraz dokładną charakterystykę fizykochemiczną.
Modyfikacje białek PBP
Przykładem modyfikacji jest mutacja genu kodującego białko PBP u S. aureus. U mutantów występuje wtedy zamiast PBP wersja PBP2a lub PBP2', która traci powinowactwo do metycyliny, stąd też szczep ten nazywany jest MRSA – meticillin-resistant Staphylococcus aureus.
Pozostałe białka PBP Poza wspomnianymi białkami, zdolność wiązania beta-laktamów posiadają jeszcze dwie grupy związków. Pierwsza to receptory występujące na błonie komórkowej bakterii, odpowiadające za transport i wchłanianie leku do wnętrza komórki. Druga grupa to beta-laktamazy – enzymy posiadające zdolność wiązania, a następnie rozkładu beta-laktamów.
Przypisy
Bibliografia Bakterie, antybiotyki, lekooporność. . Strony 81-85
Kategoria:Oporność na antybiotyki Kategoria:Enzymy