Histony są białkami niezwykle konserwatywnymi ewolucyjnie i występują u wszystkich organizmów eukariotycznych, a także u archeonów, jednak H1 wykazuje spore różnice nie tylko gatunkowe, ale także tkankowe. Nie jest to spowodowane różnymi genami kodującymi histon H1, lecz modyfikacjami potranslacyjnymi. Istnieje także bardzo wiele tkankowo specyficznych wariantów histonów, zwłaszcza w przypadku histonu łącznikowego, na przykład:
CenH3 - odpowiedzialny za organizację centromerów i kinetochorów H3.3 - zwiększa aktywność transkrypcji H2A.X - ułatwia naprawę i rekombinację DNA
Budowa Rdzeń każdego histonu jako białka jest niepolarną domeną globulinową. Polarne są obydwa końce, które zawierają właśnie aminokwasy zasadowe odpowiadające za polarność cząsteczki. Motyw C-końcowy nazywany jest także zawinięciem histonowym (ang. histone fold), natomiast motyw N-końcowy (ogon histonu) jest często obiektem modyfikacji potranslacyjnych, pośredniczy on także w tworzeniu heterodimerów histonów w nukleosomie. Histony archeonów nie posiadają charakterystycznego dla eukariontów motywu N-końcowego.