FokI (wym. "fok jeden") – enzym, endonukleaza restrykcyjna typu IIS, wyizolowana po raz pierwszy ze szczepu Flavobacterium okeanokoites.
W biologii molekularnej FokI jest używane jako enzym restrykcyjny. Po związaniu DNA, poprzez swoją domenę wiążącą, enzym rozpoznaje sekwencję 5'-GGATG-3' (nić komplementarna 3'-CCTAC-5') po czym domena endonukleazowa przecina nici DNA już w sposób niespecyficzny, pomiędzy dziewiątym a trzynastym nukleotydem w dół nici. Enzym jest aktywny w formie homodimeru.
Struktura Enzym ma masę molekularną 65,4 kDa i zbudowany jest z 587 aminokwasów.
Domena wiążąca DNA Domena ta zbudowana jest z trzech subdomen (D1, D2, D3), które ewolucyjnie są powiązane z domeną wiążącą DNA białka aktywującego geny kataboliczne z motywem helisa-zwrot-helisa.
Domena endonukleazowa Cięcie DNA wykonywane jest przez niespecyficzną domenę, która także jest miejscem styku monomerów kompleksu. Dimer formowany jest przez równoległe alfa helisy α4 i α5 oraz dwie pętle P1 i P2 domeny tnącej.