Struktura Białko czynnika V składa się z sześciu domen: A1-A2-B-A3-C1-C2. Domeny A są homologiczne do domen A wiążącego miedź białka ceruloplazminy i podobnie jak one mają kształt trójkąta. Jon miedzi jest związany w interfejsie A1-A3, a A3 oddziałuje z plazmą. Domeny C należą do rodziny domen dyskoidyn wiążących fosfolipidy (niezwiązanych z domeną C2), a domena C2 pośredniczy w wiązaniu z błoną. Koniec C domeny B działa jako kofaktor aktywacji antykoagulacyjnego białka C przez białko S.
Aktywacja czynnika V do czynnika Va odbywa się poprzez rozszczepienie i uwolnienie domeny B, po czym białko nie bierze już udziału w aktywacji białka C. Białko jest teraz podzielone na łańcuch ciężki (110 kDa), składający się z domen A1-A2 i łańcuch lekki (73 kDa), składający się z domen A3-C1-C2. Oba łańcuchy tworzą niekowalencyjnie kompleks w sposób zależny od wapnia. Kompleks ten jest czynnikiem prokoagulacyjnym Va.