Budowa chemiczna thumb|Sekwencja wyizolowana z jadu żararaki (kolor czerwony) i jej późniejsze przekształcenia w celu ustabilizowania struktury (kolor zielony) Struktura chemiczna ACEI powoduje, że enzym konwertujący angiotensynę (ACE) łączy się z nimi, zamiast ze swoim naturalnym substratem – angiotensyną. Dzieje się tak na skutek podobieństw w budowie do angiotensyny. ACEI zawierają ugrupowanie wiążące cynk, którym może być grupa sulfhydrylowa, grupa karboksylowa lub reszta kwasu fosfinowego. Możliwość związania jonu Zn2+ jest niezbędna dla prawidłowego działania tych leków, cynk bierze bowiem udział w fizjologicznym wiązaniu angiotensyny do ACE.
Pierwsze ACEI powstały z wyekstrahowania z jadu żararaki pospolitej BPF5 (bradykinin-potentiating factor), peptydu zawierającego sekwencję tryptofan-alanina-prolina (kolor czerwony na grafice). Zarówno BPF, jak i wyizolowana sekwencja były bardzo niestabilne, dlatego głównym celem prowadzonych badań było ustabilizowanie struktury cząsteczki. Cel ten osiągnięto poprzez wprowadzenie kwasu bursztynowego czy pochodnych kwasu glutarowego (zielony kolor na grafice).
Mechanizm działania