Czynnik Xa jest inaktywowany przez inhibitor proteazy zależnej od białka Z (ZPI), inhibitor proteazy serynowej (serpina). Powinowactwo tego białka do czynnika Xa jest 1000-krotnie zwiększone przez obecność białka Z, podczas gdy nie wymaga ono białka Z do inaktywacji czynnika XI. Defekty białka Z prowadzą do zwiększonej aktywności czynnika Xa i skłonności do zakrzepicy.
Okres półtrwania czynnika X wynosi 40–45 godzin.
Struktura mały|Struktura czynnika X Pierwsza struktura krystaliczna ludzkiego czynnika Xa została zdeponowana w maju 1993 roku. Do chwili obecnej 191 struktur krystalicznych czynnika Xa z różnymi inhibitorami zostało zdeponowanych w banku danych białek. Miejsce aktywne czynnika Xa jest podzielone na cztery podkieszenie, jako S1, S2, S3 i S4. Kieszeń podrzędna S1 określa główny składnik selektywności i wiązania. Podkieszeń S2 jest mała, płytka i słabo zdefiniowana. Łączy się z kieszenią S4. Kieszeń pomocnicza S3 znajduje się na brzegu kieszeni S1 i jest dość narażona na działanie rozpuszczalnika. Podkieszeń S4 ma trzy domeny wiążące ligand: „skrzynkę hydrofobową”, „dziurę kationową” i miejsce na wodę.